Белки занимают центральное место в химии пищевых продуктов как основные носители пластической, каталитической и регуляторной функций. Их химическая природа, структурная организация и превращения в пищевых системах определяют пищевую ценность, технологические свойства и биологическую усвояемость продуктов.
Аминокислоты — низкомолекулярные органические соединения, содержащие в одной молекуле аминогруппу (–NH₂) и карбоксильную группу (–COOH). В пищевых белках преобладают α-аминокислоты, в которых аминогруппа связана с α-углеродным атомом.
Общая формула α-аминокислоты:
NH₂–CH(R)–COOH
где R — боковая цепь, определяющая индивидуальные химические свойства аминокислоты.
Ключевая особенность аминокислот — амфотерность, обусловленная наличием кислотной и основной функциональных групп. В водных растворах они существуют преимущественно в виде цвиттер-ионов, что определяет их растворимость, кислотно-основные свойства и поведение в пищевых системах.
Полярность боковых цепей определяет растворимость белков, их взаимодействие с водой, жирами и другими компонентами пищи.
Сбалансированность аминокислотного состава определяет биологическую ценность пищевого белка.
Белки представляют собой высокомолекулярные биополимеры, построенные из остатков аминокислот, соединённых пептидными связями:
–CO–NH–
Пептидная связь образуется в результате реакции конденсации между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой с отщеплением молекулы воды.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи образует первичную структуру белка, строго определяющую его свойства и функции.
Линейная последовательность аминокислотных остатков. Даже незначительная замена одной аминокислоты может существенно изменить свойства белка.
Пространственная организация цепи за счёт водородных связей:
В пищевых белках вторичная структура влияет на текстуру и устойчивость к термической обработке.
Трёхмерная укладка полипептидной цепи, стабилизированная:
Объединение нескольких полипептидных субъединиц в функциональный комплекс (например, казеиновые мицеллы молока).
Белки проявляют сложные физико-химические свойства, определяющие их технологическую роль:
Изоэлектрическая точка белка — значение pH, при котором суммарный заряд равен нулю, и растворимость минимальна. Вблизи этой точки белки легко осаждаются.
Денатурация — нарушение вторичной, третичной и четвертичной структуры без разрыва пептидных связей. Она может быть вызвана:
В пищевой химии денатурация играет двойственную роль:
Гидролиз белков — расщепление пептидных связей под действием кислот, щелочей или ферментов. В пищеварительной системе этот процесс обеспечивает переход белков в свободные аминокислоты и олигопептиды.
В технологии пищевых продуктов гидролиз используется при производстве:
Взаимодействие свободных аминокислот (или аминогрупп белков) с редуцирующими сахарами при нагревании. Приводит к:
Отщепление CO₂ с образованием биогенных аминов (гистамин, тирамин), что имеет значение для безопасности ферментированных продуктов.
Особенно характерно для серосодержащих аминокислот (цистеин, метионин), приводя к снижению пищевой ценности и изменению вкуса.
Пищевая ценность белков определяется:
Белки животного происхождения обычно характеризуются более полным набором незаменимых аминокислот, тогда как растительные белки требуют комбинирования для достижения оптимального аминокислотного профиля.
Соотношение аминокислот, а не их абсолютное количество, является определяющим фактором эффективности белкового питания.
Белки определяют:
Их химическая активность делает белки не только питательными веществами, но и ключевыми структурообразующими компонентами сложных пищевых систем.