Вторичная структура белка представляет собой регулярное
пространственное расположение полипептидной цепи, формируемое главным
образом водородными связями между атомами пептидного скелета. Она
возникает вследствие локальной кооперации аминокислотных остатков и
определяет стабильность и форму белковой молекулы на уровне нескольких
десятков аминокислот.
Основные типы вторичной
структуры
1. α-спираль
α-спираль — это правозакрученная спиральная структура,
стабилизированная водородными связями между атомом кислорода
карбонильной группы одного аминокислотного остатка и атомом водорода
аминогруппы четвертого остатка по направлению к С-концу цепи.
- Диаметр спирали составляет примерно 10–12 Å.
- Каждый виток содержит 3,6 аминокислотного остатка.
- Внутренняя полость спирали отсутствует, что обеспечивает плотную
упаковку цепи.
- Чаще всего α-спирали встречаются в гидрофобных участках белков,
проникающих через мембраны.
2. β-складчатый лист (β-лист)
β-лист состоит из полипептидных цепей, расположенных рядом в виде
«плато», соединённых водородными связями между карбонильными и
аминогруппами соседних цепей.
- Цепи могут быть параллельными (направлены в одну
сторону) или антипараллельными (направлены в
противоположные стороны).
- Расстояние между цепями составляет около 4,7 Å.
- β-листы обладают высокой механической прочностью и часто встречаются
в структурных белках, таких как кератин и шелк.
- Складчатость обеспечивается чередованием гидрофобных и гидрофильных
остатков, что способствует образованию устойчивых гидрофобных ядер.
3. Поворотные структуры и петли
Петли и повороты (turns и loops) обеспечивают изменение направления
полипептидной цепи, соединяя α-спирали и β-листы.
- β-поворот — наиболее распространённая короткая
петля, состоящая из 4 аминокислотных остатков, с водородной связью между
первым и четвертым остатком.
- Повороты часто содержат остатки пролина и глицина, которые
обеспечивают гибкость цепи.
- Петли на поверхности белка часто участвуют в взаимодействиях с
другими молекулами и в формировании активных центров ферментов.
Стабилизирующие силы
вторичной структуры
- Водородные связи — ключевой фактор стабилизации,
связывающий карбонильные кислородные атомы и аминогруппы водородов.
- Стерические эффекты — ограничивают возможные углы φ
и ψ в пептидном скелете (правило Рамахандрана), что определяет
допустимые типы спиралей и листов.
- Гидрофобные взаимодействия — способствуют
правильной упаковке цепи в водной среде, особенно в α-спиралях и
β-листах.
- Электростатические взаимодействия — взаимодействия
между заряженными боковыми цепями аминокислот, включая ионные пары
(соли) и дипольные моменты.
Геометрические
характеристики
- Углы φ (phi) и ψ (psi) — ключевые параметры
конформации пептидного скелета. Для α-спирали φ ≈ –60°, ψ ≈ –50°; для
β-листа φ ≈ –135°, ψ ≈ 135°.
- Диаметр спирали, шаг витка, число аминокислот на
виток — важные величины, определяющие пространственную
плотность и стабильность структуры.
Функциональное
значение вторичной структуры
- Обеспечивает каркас для формирования третичной структуры белка.
- Определяет механическую прочность и эластичность белковой
молекулы.
- Участвует в образовании активных центров ферментов, связывании
лигандов и взаимодействии с мембранами.
- Служит сигналом для молекулярных chaperon’ов при сборке и
сворачивании белков.
Методы исследования
- Рентгеноструктурный анализ — позволяет получать
атомные координаты и определять α-спирали и β-листы.
- ЯМР-спектроскопия — выявляет вторичную структуру в
растворе и изучает динамику белка.
- КД-спектроскопия (circular dichroism) — позволяет
оценить содержание α-спиралей и β-листов в смеси белков.
- Молекулярное моделирование — предсказывает
вторичную структуру на основе аминокислотной последовательности и
энергетических критериев.
Вторичная структура является фундаментальным уровнем организации
белка, определяющим как стабильность молекулы, так и её функциональные
возможности. Понимание закономерностей формирования α-спиралей, β-листов
и петлей критично для разработки лекарственных препаратов, белковых
инженерных решений и анализа механизмов сворачивания белков.