Строение и классификация белков

Химическая структура белков

Белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот, соединённых пептидными связями. Основной структурной единицей является аминокислота, содержащая аминогруппу (–NH₂), карбоксильную группу (–COOH), водород и боковую цепь (R), специфичную для каждого типа аминокислоты. Формула общей структуры аминокислоты:

H₂N–CHR–COOH

Пептидная связь образуется в результате конденсационной реакции между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой с выделением молекулы воды:

H₂N–CHR–COOH + H₂N–CHR′–COOH → H₂N–CHR–CONH–CHR′–COOH + H₂O

Уровни организации белковой молекулы

1. Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяет уникальные свойства белка и закладывает основу для его пространственной конфигурации.

2. Вторичная структура — регулярная пространственная организация полипептидной цепи, поддерживаемая водородными связями между амидными и карбонильными группами. Основные типы:

   • α-спираль — правозакрученная спираль, каждая виток которой стабилизирован водородными связями.
   • β-слоистая структура (β-складчатый лист) — цепи располагаются параллельно или антипараллельно с водородными связями между ними.

3. Третичная структура — пространственная конформация всей полипептидной цепи, включающая взаимодействия боковых цепей аминокислот:

   • Дисульфидные мостики (–S–S–)
   • Ионные взаимодействия
   • Ван-дер-Ваальсовы силы
   • Гидрофобные взаимодействия

4. Четвертичная структура — объединение нескольких полипептидных цепей (субъединиц) в функциональный белковый комплекс. Примеры: гемоглобин, ДНК-полимераза.

Классификация белков

Белки классифицируют по нескольким признакам, включая химический состав, структуру и биологическую функцию.

1. По химическому составу

   • Простые белки (фибриллярные и глобулярные) — состоят только из аминокислот, без присоединённых групп.

     • Фибриллярные: коллаген, кератин — структурные функции.
     • Глобулярные: ферменты, гормоны — функциональные и каталитические роли.

   • Сложные белки (протеиды) — содержат небелковую часть (гемо-, липо-, гликопротеины).

     • Гликопротеины — белок + углеводный компонент, участвующий в клеточных мембранах и сигнализации.
     • Липопротеины — белок + липид, транспортируют жиры и холестерин.
     • Металлопротеиды — белок + металлы (Fe, Zn, Cu), важные в катализе и переносе кислорода.

2. По форме молекулы

   • Фибриллярные — вытянутые, волокнистые, плохо растворимые. Основная роль — механическая поддержка тканей.
   • Глобулярные — компактные, растворимые в воде или слабых растворах солей, часто выполняют каталитическую и регуляторную функции.

3. По функциональной активности

   • Каталитические — ферменты, ускоряющие биохимические реакции.
   • Структурные — коллаген, кератин, эластин.
   • Транспортные — гемоглобин, миоглобин.
   • Регуляторные — гормоны (инсулин, глюкагон).
   • Защитные — антитела, факторы свертывания крови.
   • Запасающие — казеин в молоке, овальбумин в яйце.

Физико-химические свойства белков

• Растворимость зависит от pH, ионной силы среды и наличия гидрофобных или гидрофильных групп.
• Изоэлектрическая точка (pI) — pH, при котором белок не несёт электрического заряда и максимально аггрегируется.
• Денатурация — необратимое изменение вторичной и третичной структуры под воздействием температуры, pH, органических растворителей или детергентов.
• Ренатурация — восстановление первичной и вторичной структуры после снятия денатурирующего воздействия (не всегда возможно).

Биологическая роль

Белки выполняют структурные, каталитические, транспортные, сигнальные и защитные функции. Их разнообразие обеспечивает поддержание гомеостаза, участие в метаболизме, передачу сигналов и иммунный ответ. Структурная организация на всех уровнях — ключевой фактор функциональной специфичности.

Белки являются не только строительным материалом клеток, но и активными участниками биохимических процессов, что делает их центральными объектами изучения в органической и биологической химии.