Классификация и номенклатура аминокислот

Аминокислоты представляют собой органические соединения, содержащие как минимум одну аминогруппу (–NH₂) и одну карбоксильную группу (–COOH), которые обычно связаны с одним и тем же углеродным атомом, называемым α-углеродом. На α-углероде также может находиться боковая цепь (R), определяющая химические и биологические свойства аминокислоты.

Общая формула аминокислот: H₂N–CH(R)–COOH

Ключевые особенности:

  • Амфотерность: наличие кислотных (–COOH) и основных (–NH₂) групп обеспечивает способность аминокислот действовать как кислоты и основания.
  • Хиральность: все аминокислоты, кроме глицина, являются оптически активными и имеют L- и D-изомеры.
  • Растворимость: аминокислоты хорошо растворимы в воде благодаря способности образовывать ионы-звёзды (зwitterions).

Классификация аминокислот

Классификация аминокислот осуществляется по различным признакам: химической природе боковой цепи, методу синтеза, физиологической роли.

1. По химической природе боковой цепи

Неполярные (гидрофобные) аминокислоты Боковая цепь состоит преимущественно из углеродных и водородных атомов. Примеры: глицин (Gly), аланин (Ala), валин (Val), лейцин (Leu), изолейцин (Ile), пролин (Pro), фенилаланин (Phe), триптофан (Trp), метионин (Met). Особенности: склонны к гидрофобным взаимодействиям, локализуются преимущественно в гидрофобных центрах белковых молекул.

Полярные, но незаряженные аминокислоты Боковые цепи содержат гидроксильные, амидные или тиольные группы: серин (Ser), треонин (Thr), цистеин (Cys), аспарагин (Asn), глутамин (Gln), тирозин (Tyr). Особенности: участвуют в водородных связях, активных центрах ферментов и образовании дисульфидных мостиков.

Кислотные аминокислоты Содержат дополнительную карбоксильную группу в боковой цепи: аспарагиновая кислота (Asp), глутаминовая кислота (Glu). Особенности: обладают отрицательным зарядом при физиологическом pH, участвуют в ионных взаимодействиях и кислотно-основной катализации.

Основные аминокислоты Содержат дополнительную аминогруппу: лизин (Lys), аргинин (Arg), гистидин (His). Особенности: обладают положительным зарядом при физиологическом pH, важны для связывания нуклеиновых кислот и регуляции pH в клетке.

2. По способности синтезироваться в организме

Эссенциальные аминокислоты Не синтезируются в организме человека и должны поступать с пищей: лейцин, изолейцин, валин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин.

Неэссенциальные аминокислоты Синтезируются эндогенно: аланин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, цистеин, тирозин, глутамин, аспарагин, пролин, аргинин.

3. По реакционной способности боковой цепи

С гидроксильными группами – участвуют в реакциях фосфорилирования и гликозилирования (серин, треонин, тирозин).

С серосодержащими группами – образуют дисульфидные связи, важные для структуры белков (цистеин, метионин).

С ароматическими группами – участвуют в π–π взаимодействиях, поглощении УФ-света (фенилаланин, тирозин, триптофан).

Номенклатура аминокислот

1. Традиционная номенклатура

Названия аминокислот часто исторически связаны с источником выделения или химическими свойствами, например: глицин (от «глико» – сладкий), тирозин (от «тирос» – сыр).

2. Систематическая номенклатура IUPAC

Согласно IUPAC, аминокислоты именуются как производные углеводородных кислот с аминогруппой на α-углероде: 2-аминопропановая кислота – аланин, 2-амино-3-фенилпропановая кислота – фенилаланин.

Правила систематической номенклатуры:

  • Нумерация углеродной цепи начинается от карбоксильной группы.
  • Позиция аминогруппы указывается цифрой.
  • Для замещённых боковых цепей используются стандартные обозначения (гидрокси-, метил-, тио-, фенил- и др.).

3. Трёхбуквенные и однобуквенные сокращения

Используются в биохимических и молекулярно-биологических исследованиях:

  • Глицин – Gly (G)
  • Аланин – Ala (A)
  • Лизин – Lys (K)

Эти сокращения облегчают запись последовательностей белков и пептидов, а также стандартизируют обозначения в научной литературе.

Химические свойства, учитываемые при классификации

  • Кислотно-основные свойства: аминокислоты способны образовывать ионы-звёзды и соли с кислотами и основаниями.
  • Реакционная способность боковой цепи: гидроксильные, серосодержащие и аминные группы определяют каталитическую активность и взаимодействие с другими молекулами.
  • Гидрофобность/гидрофильность: влияет на локализацию в белковой структуре и взаимодействие с водной средой.

Эта классификация обеспечивает системный подход к изучению аминокислот как химических объектов и биологических компонентов, позволяя связывать их структуру с функцией в белках и метаболических путях.

Оглавление