Аминокислоты представляют собой органические соединения, содержащие
как минимум одну аминогруппу (–NH₂) и одну карбоксильную группу (–COOH),
связанные с α-углеродом. Они обладают амфотерными свойствами, что
выражается в способности реагировать как с кислотами, так и с
основаниями.
Классификация по полярности и растворимости:
- Полярные аминокислоты: гидрофильны, легко
растворимы в воде (серин, треонин, аспарагиновая кислота).
- Неполярные аминокислоты: гидрофобны, плохо
растворимы в воде, но растворимы в органических растворителях (аланин,
валин, лейцин).
- Заряженные аминокислоты: кислые (глутаминовая,
аспарагиновая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин),
характеризуются высокой растворимостью в воде.
Физические свойства:
- Аминокислоты имеют высокие температуры плавления, что связано с
ионной природой кристаллической решётки в твердом состоянии.
- В кристаллической форме они образуют белые, кристаллические или
порошкообразные вещества.
- Способны к образованию золь–гель переходов в водных растворах при
изменении pH.
Химические свойства
аминокислот
Аминокислоты проявляют широкий спектр реакционной способности,
обусловленный наличием функциональных групп.
1. Реакции карбоксильной группы:
- Кислотно-основные реакции: взаимодействие с
основаниями приводит к образованию карбоксилатов.
- Эстерификация: карбоксильная группа может
взаимодействовать с спиртами в присутствии кислотного катализатора,
образуя эфиры.
- Ацилирование: образование амидов при реакции с
аммиаком или аминами.
2. Реакции аминогруппы:
- С образованием солей: аминогруппа реагирует с
кислотами, образуя аммониевые соли.
- Ацилирование: взаимодействие с ангидридами и
кислотами для образования амидов.
- Нитрование и реакции с нитрозильными соединениями:
используются для получения диазо- и нитросоединений.
3. Амфотерные свойства и изоэлектрическая точка:
Аминокислоты способны существовать в виде цвиттер-ионов при определённом
значении pH, когда суммарный заряд молекулы равен нулю. Это определяет
изоэлектрическую точку (pI), специфичную для каждой
аминокислоты.
4. Специфические реакции по боковой цепи
(R-группе):
- Гидроксильные группы (серин, треонин): могут
подвергаться этерификации и окислению.
- Серосодержащие аминокислоты (цистеин, метионин):
образуют дисульфидные связи и участвуют в окислительно-восстановительных
реакциях.
- Кислые и основные боковые цепи: участвуют в
образовании пептидных связей и ионных взаимодействиях в белках.
Тепловая и световая
стабильность
Аминокислоты термостабильны при умеренном нагреве, но подвергаются
разложению при высоких температурах. Многие аминокислоты способны к
декарбоксилированию, деградации и
желатинизации под действием кислот и щелочей. Под воздействием
ультрафиолетового света наблюдаются фотохимические реакции, особенно для
ароматических аминокислот (триптофан, тирозин, фенилаланин).
Биохимическая активность
Аминокислоты являются строительными блоками белков, принимают участие
в метаболических процессах, функционируют как нейротрансмиттеры
(глутамат, глицин) и предшественники биологически активных соединений
(серотонин, адреналин).
Ключевые аспекты:
- Амфотерность и способность образовывать цвиттер-ионы.
- Полярность и растворимость, влияющие на поведение в биологических
системах.
- Разнообразие реакционной способности как функциональных групп, так и
боковых цепей.
- Участие в формировании третичной структуры белков через
специфические химические взаимодействия.
Аминокислоты объединяют уникальные физические и химические свойства,
определяющие их роль как универсальных органических соединений в природе
и в химической практике.