Аминокислоты и белки

Структура и химические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой органические соединения, содержащие одновременно аминогруппу (–NH₂) и карбоксильную группу (–COOH). Их общая формула — NH₂–CHR–COOH, где R обозначает боковую радикальную группу, определяющую индивидуальные свойства каждой аминокислоты. В биохимических процессах участвуют преимущественно α-аминокислоты, у которых обе функциональные группы присоединены к одному и тому же α-атому углерода.

В организме человека обнаружено 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белков. По химическим свойствам радикалов аминокислоты делятся на неполярные (алифатические и ароматические), полярные незаряженные, кислые и основные. Эта классификация определяет их поведение в водных растворах и участие в формировании пространственной структуры белков.

Изоэлектрическое состояние и кислотно-основные свойства

Аминокислоты проявляют амфотерные свойства, одновременно обладая кислотной и основной функциями. В водной среде они существуют преимущественно в виде цвиттер-ионов, где аминогруппа протонирована (–NH₃⁺), а карбоксильная группа депротонирована (–COO⁻). Такое двойное ионное состояние обуславливает высокую растворимость аминокислот в воде и их способность к буферному действию.

Изоэлектрическая точка (pI) — это значение pH, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю. В этой точке вещество имеет минимальную подвижность в электрическом поле и склонно к кристаллизации. Кислые аминокислоты (аспарагиновая, глутаминовая) имеют низкие значения pI, тогда как основные (лизин, аргинин, гистидин) — высокие.

Химические реакции аминокислот

Аминокислоты вступают в широкий спектр реакций. К числу наиболее значимых относятся:

Пептидная конденсация — взаимодействие карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой с образованием пептидной связи (–CO–NH–).
Декарбоксилирование — отщепление молекулы углекислого газа с образованием биогенных аминов (например, гистамин, серотонин).
Дезаминирование — отщепление аминогруппы с образованием соответствующих кетокислот и аммиака, участвующих в обмене азота.
Трансаминирование — перенос аминогруппы между аминокислотой и кетокислотой при участии кофермента пиридоксальфосфата, играющий ключевую роль в синтезе новых аминокислот.

Пептиды и белки: структура и организация

Белки представляют собой биополимеры, построенные из α-аминокислот, соединённых пептидными связями. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет первичную структуру белка. Вторичная структура образуется за счёт регулярных водородных связей между группами –CO и –NH внутри цепи и реализуется в виде α-спиралей и β-складчатых структур.

Третичная структура формируется за счёт взаимодействия боковых радикалов — гидрофобных, электростатических, водородных связей, а также дисульфидных мостиков между остатками цистеина. Пространственная форма белка определяет его функциональные свойства. У сложных белков несколько полипептидных цепей образуют четвертичную структуру, стабилизируемую теми же типами взаимодействий.

Физико-химические свойства белков

Белки амфотерны, подобно аминокислотам, и характеризуются определённой изоэлектрической точкой. В растворах они проявляют коллоидные свойства, образуя устойчивые системы, способные к коагуляции при изменении pH или температуре. Денатурация — процесс утраты белком своей нативной структуры под действием физических или химических факторов — приводит к нарушению биологической активности.

Растворимость белков зависит от соотношения гидрофильных и гидрофобных групп. Альбумины хорошо растворимы в воде, глобулины — в солевых растворах, фибриллярные белки (кератин, коллаген) практически нерастворимы.

Функции белков в организме

Белки выполняют множество жизненно важных функций:

Каталитическая — ферменты (оксидоредуктазы, гидролазы, лиазы) ускоряют биохимические реакции.
Структурная — белки входят в состав клеточных мембран, соединительной ткани, мышц, волос, ногтей.
Транспортная — гемоглобин переносит кислород, альбумины связывают ионы и лекарственные вещества.
Регуляторная — гормоны белковой природы (инсулин, глюкагон) регулируют обмен веществ.
Защитная — антитела обеспечивают иммунный ответ, фибриноген участвует в свертывании крови.
Энергетическая — при дефиците углеводов белки окисляются с выделением энергии (17,6 кДж/г).

Ферментативная активность и биологическая роль

Белки-ферменты обладают высокой специфичностью к субстратам и функционируют в строго определённых условиях pH и температуры. Активный центр фермента формируется за счёт точной пространственной ориентации аминокислотных остатков. Нарушение третичной структуры, вызванное мутациями или химическими воздействиями, приводит к потере каталитической активности.

Белки также играют ключевую роль в генетических процессах: рибосомные белки и ферменты участвуют в синтезе ДНК и РНК, а белки-регуляторы контролируют экспрессию генов. Нарушения в структуре белков приводят к множеству патологий — от наследственных ферментопатий до нейродегенеративных заболеваний.

Обмен аминокислот и биосинтез белков

Синтез белков в клетке осуществляется на рибосомах с участием мРНК, тРНК и ферментов аминокислотного активационного комплекса. Процесс включает стадии активации аминокислот, инициации, элонгации и терминации. Энергия для образования пептидных связей поступает за счёт гидролиза АТФ.

Катаболизм аминокислот обеспечивает организм предшественниками для синтеза глюкозы, кетоновых тел и биологически активных веществ. Трансдезаминирование и декарбоксилирование служат основными путями превращения азотсодержащих соединений. Продукты их распада включаются в цикл Кребса, участвуя в энергетическом обмене.

Медико-биохимическое значение белков и аминокислот

Изменение аминокислотного состава плазмы и белкового профиля тканей служит диагностическим признаком различных заболеваний. Гипоальбуминемия сопровождает патологии печени и почек, диспротеинемия — воспалительные и онкологические процессы. Определение изоэлектрической точки и электрофоретическое разделение белков используются в клинической химии для анализа белковых фракций крови.

Аминокислотные препараты и пептидные биорегуляторы применяются в терапии нарушений обмена, регенерации тканей и иммунокоррекции. Понимание химии аминокислот и белков лежит в основе фармакологии, молекулярной биологии и медицинской биохимии.