Транспорт и хранение кислорода
Транспорт и хранение кислорода в живых организмах осуществляются посредством сложных биохимических систем, основанных на координационных соединениях металлов с органическими лигандами. Центральную роль в этих процессах играют металлопротеины — гемопротеины и медьсодержащие белки, способные к обратимому связыванию молекулы O₂. Механизм их действия определяется структурой комплексного центра, природой металла, типом лиганда и характером электронного взаимодействия между металлом и кислородом.
Гемоглобин — тетрамерный белок, содержащий четыре гемовые группы, каждая из которых включает железо(II) в центре порфиринового кольца. Миоглобин, в отличие от гемоглобина, представляет собой мономер, обеспечивающий временное депонирование кислорода в мышечных тканях.
Активный центр гема состоит из иона Fe²⁺, координированного четырьмя атомами азота порфиринового цикла в плоскости и пятым атомом азота от остатка гистидина — из белковой части. Шестое координационное место свободно и служит для обратимого связывания O₂.
При присоединении кислорода образуется оксигемоглобин, в котором происходит частичное перераспределение электронной плотности: железо приобретает характеристики, близкие к Fe³⁺, а кислород формирует супероксидоподобный фрагмент O₂⁻. Такая делокализация заряда стабилизирует комплекс и обеспечивает его обратимость.
Кооперативный эффект связывания O₂ в гемоглобине обусловлен конформационными изменениями белковой структуры. Связывание первой молекулы кислорода вызывает переход белка из Т-формы (деоксигемоглобин) в R-форму (оксигемоглобин), облегчая последующее связывание остальных молекул. Это обеспечивает эффективный транспорт кислорода из лёгких к тканям, где при пониженной парциальной давлении O₂ гемоглобин отдаёт его обратно.
Гемеритрин — белок, характерный для морских беспозвоночных, не содержащий порфиринового лиганда. Его активный центр включает два атома железа, соединённых мостиковыми оксогруппами. В деоксигемеритрине железо находится в состоянии Fe²⁺, а при связывании кислорода — частично окисляется до Fe³⁺.
Механизм связывания кислорода в гемеритрине отличается от гемоглобинового: молекула O₂ присоединяется в виде пероксидного лиганда (O₂²⁻), а обратимость реакции обеспечивается редокс-переходами железа. Отсутствие порфиринового кольца делает этот белок менее чувствительным к окислению, но снижает его способность к эффективной диффузии кислорода.
Гемоцианин — медьсодержащий белок, выполняющий функцию транспорта кислорода у моллюсков и членистоногих. В его активном центре содержатся два иона Cu⁺, каждый из которых координирован тремя остатками гистидина. В деоксигемицианине ионы меди находятся в низшей степени окисления (Cu⁺).
При связывании O₂ происходит образование μ-η²:η²-пероксодимедного комплекса, где молекула кислорода выступает в роли моста между двумя центрами Cu²⁺. Структура комплекса стабилизируется донорно-акцепторным взаимодействием между орбиталями меди и π*-орбиталями O₂. Обратимость связывания достигается за счёт легкости восстановления Cu²⁺ в Cu⁺ при отдаче кислорода.
Гемоцианин растворён в плазме крови, а не заключён в клеточные структуры, что отличает его от гемоглобина. Он придаёт крови голубоватую окраску в оксигенированной форме. Энергетически процесс связывания O₂ в гемоцианине менее эффективен, чем в гемоглобине, но обеспечивает устойчивость к изменениям pH и температуры.
У некоторых морских организмов (асцидий, голотурий) обнаружены ванадиновые белки, способные связывать кислород посредством комплексов ванадия в различных степенях окисления (V³⁺, V⁴⁺, V⁵⁺). Эти системы пока изучены недостаточно, однако известно, что кислород в них координируется в виде оксо- или пероксогрупп. Свойства этих комплексов позволяют рассматривать ванадий как потенциальный биомиметический элемент для моделирования процессов окислительно-восстановительного транспорта.
Для исследования механизмов связывания и высвобождения O₂ созданы многочисленные молекулярные модели биологических систем. Среди них — комплексы Fe(II) с порфиринами и имидазольными лигандами, имитирующие гемовые структуры, а также димедные комплексы, воспроизводящие строение активного центра гемоцианина.
Такие модели позволяют варьировать электронные и стерические свойства лигандов, исследовать влияние донорно-акцепторных эффектов, а также получать аналоги с заданной прочностью и обратимостью связывания кислорода. Моделирование биологических центров способствует созданию искусственных кислородпереносчиков и катализаторов окислительных реакций, использующих O₂ в качестве окислителя при мягких условиях.
В живых организмах кислород не накапливается в свободной форме из-за его высокой реакционной способности. Его временное хранение осуществляется белками-депо — миоглобином и в некоторых случаях гемеритрином. Миоглобин поддерживает запас O₂ в мышцах, предотвращая гипоксию при интенсивной работе.
Регуляция транспорта и отдачи кислорода контролируется аллостерическими эффектами и условиями среды: концентрацией CO₂, pH (эффект Бора), температурой и наличием органических фосфатов (например, 2,3-бисфосфоглицерата). Эти факторы изменяют сродство гемоглобина к O₂, обеспечивая адаптацию организма к различным физиологическим нагрузкам.
Кроме того, клетки используют ферменты — оксидазы и оксигеназы, которые также образуют переходные кислородные комплексы металлов, но уже в контексте каталитических процессов, а не транспорта. Таким образом, связывание кислорода координационными центрами металлов является универсальным механизмом, лежащим в основе как транспорта, так и биохимического использования O₂.