Белковые полимеры представляют собой высокомолекулярные соединения, состоящие из α-аминокислот, соединённых между собой пептидными связями. Основу белковых макромолекул составляет линейная цепь, образованная в результате конденсации карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой, с выделением молекулы воды. Повторяющимся звеном в структуре белков является аминокислотный остаток, а тип связи — пептидная (–CO–NH–).
Каждая аминокислота характеризуется наличием как минимум одной аминогруппы (–NH₂) и одной карбоксильной группы (–COOH), а также боковой радикальной цепью (R), определяющей химические свойства аминокислоты и её роль в структуре белка. В состав природных белков входит более 20 стандартных L-аминокислот, различающихся по строению радикалов: алифатических, ароматических, серосодержащих, гидрокси-, кислых и основных.
Белковые цепи могут содержать от нескольких десятков до тысяч аминокислотных остатков, что обуславливает огромное разнообразие их молекулярных масс, конфигураций и биологических функций.
Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями. Эта структура полностью определяет химическую индивидуальность белка и его свойства. Изменение даже одной аминокислоты может привести к утрате биологической активности.
Вторичная структура формируется за счёт внутримолекулярных водородных связей между пептидными группами. Наиболее распространённые формы — α-спираль и β-структура.
Третичная структура — пространственная конфигурация всей полипептидной цепи, складывающаяся в результате взаимодействий между радикалами аминокислот. Основные типы взаимодействий: гидрофобные, ионные, водородные связи и дисульфидные мостики (–S–S–) между остатками цистеина. Именно третичная структура определяет функциональные свойства белка, например, каталитическую активность ферментов.
Четвертичная структура наблюдается у белков, состоящих из нескольких субъединиц (протомер), объединённых нековалентными взаимодействиями. Такие комплексы обладают кооперативными свойствами, характерными, например, для гемоглобина.
Белки проявляют как кислотные, так и основные свойства, что связано с наличием аминогрупп и карбоксильных групп. Это обуславливает их амфотерность и способность образовывать соли с кислотами и основаниями.
Гидролиз белков — важнейшая химическая реакция, при которой пептидные связи разрушаются с образованием аминокислот. Реакция может происходить:
Денатурация — процесс нарушения вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения первичной. Она вызывается воздействием тепла, кислот, солей тяжёлых металлов, органических растворителей или ультразвука. Денатурированные белки теряют растворимость и биологическую активность, но при благоприятных условиях могут восстанавливать исходную конфигурацию (ренатурация).
Коагуляция — выпадение белков в осадок вследствие нарушения коллоидной устойчивости, часто предшествует денатурации. Этот процесс используется в технологии пищевых продуктов и в биохимическом анализе.
Белки выполняют многочисленные функции в живых организмах, являясь универсальными биополимерами.
Химическая модификация боковых цепей аминокислот позволяет исследовать структуру и функции белков.
Для анализа белков применяются физико-химические методы:
Биосинтез белка осуществляется в рибосомах на основе матричной РНК. Процесс включает стадии активации аминокислот, образования аминокислот-тРНК, инициации, элонгации и терминации. Последовательность аминокислот определяется генетическим кодом, что делает белковый синтез строго направленным и специфическим.
Деградация белков происходит в клетках постоянно, обеспечивая обновление протеома. Основные пути разрушения — лизосомальный и убиквитин-протеасомный. Эти процессы поддерживают баланс между синтезом и распадом белков, регулируя клеточный метаболизм.
Белки входят в состав всех живых организмов и образуют основу биосферы. Основные природные источники — животные ткани, растения, микроорганизмы. В промышленности белки используются в производстве пищевых продуктов, ферментных препаратов, биополимеров, косметических и фармацевтических средств.
Особое значение имеют ферментные белки, применяемые в биотехнологии, а также структурные белки в создании биосовместимых материалов и биополимеров. Исследование химии белковых полимеров служит основой для разработки искусственных пептидов, протеомных технологий и лекарственных биополимеров нового поколения.