Вторичная структура белков представляет собой локальные пространственные упорядоченные элементы полипептидной цепи, возникающие в результате взаимодействия между атомами основной цепи белка, прежде всего водородных связей между карбонильной группой (C=O) одной аминокислоты и аминогруппой (N-H) другой. Эти взаимодействия не затрагивают боковые цепи аминокислот, поэтому структура формируется преимущественно за счет регулярного чередования атомов полипептидного скелета.
α-спираль (альфа-спираль) α-спираль характеризуется правозакрученным витком, где каждая аминогруппа образует водородную связь с карбонильной группой, расположенной на четыре остатка назад по цепи. Диаметр спирали составляет приблизительно 1,2 нм, а один полный виток содержит около 3,6 аминокислотных остатков. Водородные связи стабилизируют спираль, придавая ей упругость и устойчивость. α-спирали часто встречаются в глобулярных белках, мембранных белках и белках цитоскелета.
β-структура (бета-складки) β-структура образуется за счет параллельного или антипараллельного расположения полипептидных цепей, формируя β-листы. Водородные связи формируются между карбонильной группой одной цепи и аминогруппой соседней цепи. Параллельные β-листы обладают слегка наклонной ориентацией водородных связей, что делает их менее устойчивыми, чем антипараллельные, где связи прямые и более прочные. β-листы могут быть плоскими или слегка изогнутыми, участвуя в формировании жесткой сердцевины белковых молекул.
Петли и изгибы (loops and turns) Петли и β-повороты соединяют α-спирали и β-листы, обеспечивая компактность и пространственную организацию белка. Эти сегменты часто располагаются на поверхности белка, играя ключевую роль в взаимодействии с другими молекулами и обеспечивая гибкость структуры.
Аминокислотная последовательность Некоторые аминокислоты обладают высокой спиралеобразующей способностью (например, глутаминовая кислота, аланин), в то время как пролин и глицин чаще вызывают изгибы и петли.
Водородные связи Регулярность и стабильность вторичной структуры определяется наличием прочных водородных связей между N-H и C=O полипептидного скелета.
Электростатические взаимодействия Заряды боковых цепей аминокислот могут стабилизировать или разрушать локальные структуры, особенно в α-спиралях.
Гидрофобные эффекты Внутри глобулярных белков гидрофобные аминокислоты часто располагаются во внутренней сердцевине, что косвенно поддерживает устойчивость β-листов и α-спиралей.
Рентгеноструктурный анализ позволяет определить точные положения атомов и выявить локальные элементы вторичной структуры на уровне кристаллических белков.
ЯМР-спектроскопия используется для исследования белков в растворе, позволяя анализировать динамику спиралей и листов, а также выявлять петли и повороты.
Круговой дихроизм (CD) дает информацию о содержании α-спиралей и β-листов в белке в целом, основываясь на характерных спектральных сигналах для этих структурных мотивов.
Вторичная структура обеспечивает основу для формирования третичной структуры, определяя общую пространственную организацию белка. α-спирали часто создают гибкие участки, способные к взаимодействию с мембранами и другими белками, а β-листы формируют прочные ядра, устойчивые к внешним воздействиям. Петли и изгибы служат функциональными сайтами для связывания лигандов и ферментативной активности.
Сочетание α-спиралей, β-листов и петлей формирует характерные мотивы и домены белков, определяющие их специфические функции в клетке и организме. Изменения или разрушение вторичной структуры могут приводить к нарушению функции белка, агрегации и развитию патологий, таких как амилоидные болезни.