Вторичная структура белков представляет собой регулярную пространственную организацию полипептидной цепи, обусловленную образованием водородных связей между атомами пептидного остова. Эта структура формируется без учёта взаимодействий между боковыми радикалами аминокислот, и главным образом определяется конформацией пептидной связи, обладающей частично двойственным характером. Плоскостность пептидной группы и ограниченная подвижность атомов вокруг связи C–N приводят к появлению устойчивых упорядоченных структурных мотивов — α-спирали, β-структур (в том числе параллельных и антипараллельных β-слоёв), а также нерегулярных элементов, таких как петли и повороты.
Пептидная связь имеет частично двойной характер из-за делокализации π-электронов между атомами C=O и N–H, что делает её плоской и ригидной. Атомы C, O, N и H находятся в одной плоскости, а вращение вокруг связи C–N ограничено. Таким образом, гибкость полипептидной цепи обеспечивается лишь вращением вокруг связей Cα–N и Cα–C. Эти вращения описываются диэдральными углами φ (фи) и ψ (пси), значения которых определяют пространственное расположение пептидных групп и образование регулярных структурных элементов.
α-спираль — наиболее распространённая форма вторичной структуры белков. Она представляет собой правозакрученную спираль, стабилизированную внутренними водородными связями между атомом кислорода карбонильной группы остатка i и атомом водорода амидной группы остатка i+4. Такое взаимодействие создаёт устойчивую структуру, где каждый виток спирали содержит примерно 3,6 аминокислотных остатка.
Длина шага спирали составляет около 0,54 нм, а высота на один остаток — 0,15 нм. Водородные связи ориентированы параллельно оси спирали, придавая ей значительную механическую прочность. Боковые радикалы аминокислот располагаются снаружи спирали, минимизируя стерические препятствия и обеспечивая возможность взаимодействия с окружающей средой или другими элементами структуры.
α-спираль часто встречается в белках, выполняющих структурные и транспортные функции, таких как кератин, миоглобин, гемоглобин. Стабильность α-спирали зависит от состава аминокислот: глицин и пролин обычно нарушают её образование, тогда как аланин, глутаминовая кислота и лейцин способствуют стабилизации.
β-структура (β-складчатый слой) представляет собой вытянутую конформацию полипептидной цепи, где цепи располагаются бок о бок и соединены водородными связями между карбонильными и амидными группами соседних цепей. В зависимости от ориентации цепей различают два основных типа: параллельную и антипараллельную β-структуру.
Боковые радикалы чередуются над и под плоскостью слоя, создавая характерную «складчатую» поверхность. Такая организация придаёт белкам плотность и устойчивость, характерную для структурных белков, например, фиброина шёлка.
Помимо регулярных спиральных и листовых структур, в белках часто встречаются β-повороты и петли, обеспечивающие соединение элементов вторичной структуры и формирование компактного глобулярного строения.
β-поворот (или изгиб) — короткий участок из четырёх аминокислотных остатков, позволяющий цепи резко изменить направление. Водородная связь между атомом кислорода остатка i и атомом водорода остатка i+3 стабилизирует этот изгиб. Наиболее часто в поворотах встречаются пролин (обеспечивает фиксированный изгиб из-за циклической структуры) и глицин (обладает высокой подвижностью и не создаёт стерических препятствий).
Петли — нерегулярные участки, соединяющие элементы вторичной структуры, участвующие во взаимодействиях с другими молекулами, лигандами или субстратами. Они играют важную роль в формировании активных центров ферментов и в стабилизации третичной структуры.
Водородные связи являются основным стабилизирующим фактором вторичной структуры. Их ориентация и регулярность определяют устойчивость α-спиралей и β-слоёв. Каждая водородная связь вносит вклад около 4–10 кДж/моль в энергию стабилизации, и их совокупное действие обеспечивает значительную структурную прочность белка.
Водородные связи возникают не только между группами одного полипептида, но и между соседними цепями, особенно в β-структурах. Они способны частично компенсировать энтропийные потери, возникающие при формировании упорядоченной структуры из гибкой полипептидной цепи.
Стабильность вторичных структур зависит от ряда внешних факторов: температуры, рН, ионной силы среды и присутствия денатурирующих агентов (мочевины, детергентов, спиртов). Повышение температуры или экстремальные значения рН могут нарушать водородные связи, приводя к распаду α-спиралей и β-слоёв. Эти процессы лежат в основе явления денатурации белков.
Некоторые ионы металлов, такие как Ca²⁺ или Zn²⁺, способны стабилизировать отдельные элементы вторичной структуры, связываясь с боковыми группами и снижая подвижность цепи. В живых системах белки часто сохраняют устойчивую вторичную организацию благодаря внутримолекулярным взаимодействиям и водной среде, создающей благоприятные условия для образования водородных связей.
Вторичная структура определяет фундаментальные свойства белков, включая их механическую прочность, эластичность и способность к специфическим взаимодействиям. На этом уровне закладывается пространственная организация, необходимая для правильного сворачивания полипептида в третичную структуру. Комбинация α-спиралей, β-слоёв и петель образует мотивы, характерные для различных классов белков — от ферментов до структурных и транспортных белков.
Изучение вторичной структуры играет ключевую роль в понимании механизмов биологической функции белков, их устойчивости и динамики, а также в разработке биотехнологических и медицинских приложений, связанных с синтезом белковых молекул с заданными свойствами.