Строение и классификация аминокислот

Общее строение аминокислот

Аминокислоты представляют собой органические соединения, содержащие одновременно карбоксильную группу (–COOH) и аминогруппу (–NH₂), что определяет их двойственную кислотно-основную природу. Общая формула большинства аминокислот, входящих в состав белков, выражается как NH₂–CHR–COOH, где R — боковой радикал, различающий отдельные аминокислоты по строению и свойствам. Центральный атом углерода (α-углерод) связан с четырьмя различными заместителями: аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и радикалом R. Такое строение придаёт большинству α-аминокислот хиральность, что обуславливает существование D- и L-форм.

Хиральность и изомерия аминокислот

Почти все природные аминокислоты (за исключением глицина, где R = H) содержат асимметрический атом углерода и, следовательно, обладают оптической активностью. В биологических системах преимущественно встречаются L-аминокислоты, что связано с эволюционной спецификой биосинтетических ферментов и структурных особенностей белков. D-аминокислоты обнаруживаются редко — в основном в составе клеточных стенок бактерий и некоторых антибиотиков.

Изомерия аминокислот также проявляется в виде таутомерии между нейтральной и цвиттерионной формами. В водной среде аминокислоты существуют преимущественно в биполярной форме, где аминогруппа протонирована (–NH₃⁺), а карбоксильная — депротонирована (–COO⁻). Эта особенность обуславливает их высокую полярность, растворимость в воде и амфотерный характер.

Кислотно-основные свойства и изоэлектрическая точка

Аминокислоты проявляют как кислотные, так и основные свойства благодаря наличию двух функциональных групп противоположного характера. Каждая аминокислота характеризуется изоэлектрической точкой (pI) — значением pH, при котором суммарный электрический заряд молекулы равен нулю. В этой точке аминокислота существует преимущественно в виде цвиттериона и не мигрирует в электрическом поле. Значение pI зависит от природы бокового радикала: у нейтральных аминокислот оно близко к 6, у кислых — меньше 3, у основных — больше 9.

Классификация аминокислот

Классификация аминокислот основывается на химической природе боковой цепи R, что определяет их физико-химические и биологические свойства.

1. По химическому характеру боковой цепи:

   • Неполярные (гидрофобные): аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин. Эти аминокислоты содержат углеводородные или ароматические радикалы, плохо растворимы в воде и локализуются преимущественно во внутренней части белковых глобул.
   • Полярные незаряженные: серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин. Боковые цепи этих аминокислот содержат гидроксильные, сульфгидрильные или амидные группы, образующие водородные связи.
   • Кислые: аспарагиновая и глутаминовая кислоты, имеющие дополнительную карбоксильную группу и несущие отрицательный заряд при физиологическом pH.
   • Основные: лизин, аргинин, гистидин, содержащие дополнительные аминные или имидазольные группы, положительно заряженные в физиологических условиях.

2. По растворимости и взаимодействию с водой: Гидрофильные аминокислоты располагаются на поверхности белков, взаимодействуя с водной средой, тогда как гидрофобные — во внутренней части, обеспечивая стабилизацию структуры белка.

3. По питательной и биологической роли:

   • Незаменимые аминокислоты — не синтезируются в организме человека и должны поступать с пищей: валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин (частично).
   • Заменимые аминокислоты — образуются в организме: аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, серин, цистеин, глицин, тирозин, пролин, аргинин.

4. По структурным признакам:

   • Алифатические — линейные углеводородные радикалы (аланин, валин, лейцин).
   • Ароматические — фенильное кольцо в составе радикала (фенилаланин, тирозин, триптофан).
   • Гетероциклические — наличие кольца, включающего атомы азота или серы (гистидин, пролин, триптофан).
   • Серосодержащие — радикалы с атомом серы (метионин, цистеин).

Особенности некоторых аминокислот

Глицин, как единственная ахиральная аминокислота, обладает высокой гибкостью и часто встречается в местах изгибов полипептидных цепей. Пролин отличается тем, что его аминогруппа входит в состав пирролидинового кольца, создавая циклическую структуру, что придаёт белкам жёсткость и устойчивость. Цистеин способен образовывать дисульфидные мостики (–S–S–), стабилизирующие пространственную структуру белков. Гистидин, обладающий имидазольным кольцом, играет ключевую роль в ферментативных реакциях как акцептор или донор протона.

Физико-химические свойства аминокислот

Аминокислоты — кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и плохо растворимые в органических растворителях. Благодаря наличию цвиттерионной формы они имеют высокие температуры плавления и выраженные буферные свойства. Эти соединения способны вступать в реакции декарбоксилирования, трансаминирования и образования пептидных связей.

Пептидная связь и образование белков

Основная биохимическая функция аминокислот заключается в их участии в построении белков. Две аминокислоты соединяются между собой посредством пептидной связи — амидной связи, образующейся между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой с выделением молекулы воды. Повторение этой реакции приводит к формированию полипептидных цепей, структура и последовательность которых определяют свойства и функции белка.

Функциональное значение аминокислот

Помимо роли строительных блоков белков, аминокислоты выполняют множество других биохимических функций. Они являются предшественниками нейромедиаторов (глутамат, ГАМК), гормонов (тироксин, адреналин), коферментов (никотинамид), пуриновых и пиримидиновых оснований, а также участвуют в энергетическом обмене и регуляции метаболических процессов.