Ферментативная гидролизация
белков
Переваривание белков представляет собой последовательность
ферментативных реакций, направленных на расщепление полипептидных цепей
до олигопептидов, ди- и трипептидов, а также свободных аминокислот,
способных всасываться в кишечнике. Основная цель процесса — разрушение
сложной третичной и вторичной структуры белка, а также расщепление
пептидных связей.
Ключевые этапы ферментативного расщепления
белка:
Секреция и активация ферментов Белки пищи
подвергаются действию протеолитических ферментов, секретируемых
пищеварительными железами. Основные ферменты включают:
- Пепсин — секретируется в желудке в виде неактивного
предшественника пепсиногена; активируется при контакте с соляной
кислотой. Катализирует гидролиз пептидных связей преимущественно рядом с
ароматическими аминокислотами (фенилаланин, тирозин, триптофан).
- Трипсин и химотрипсин — выделяются поджелудочной
железой в форме неактивных зимогенов (трипсиноген, химотрипсиноген) и
активируются в тонком кишечнике. Трипсин расщепляет пептидные связи
после положительно заряженных аминокислот (лизин, аргинин), химотрипсин
— после ароматических.
- Энтеропептидаза — фермент тонкого кишечника,
активирует трипсиноген до трипсина, инициируя каскад активации других
протеаз.
Кислотное и щелочное воздействие В желудке белки
подвергаются денатурации под действием соляной кислоты,
что способствует раскрытию третичной структуры и облегчает доступ
ферментов к пептидным связям. В тонком кишечнике среда становится
слабощелочной (pH 7–8), оптимальной для активности панкреатических
протеаз.
Этапы гидролиза белков
1. Желудочный этап:
- Белки подвергаются механическому перемешиванию и химическому
воздействию HCl.
- Пепсин катализирует гидролиз крупных полипептидов до меньших
фрагментов (пептидов средней длины).
2. Поджелудочный этап:
- Трипсин и химотрипсин продолжают расщепление пептидных связей,
формируя короткие олигопептиды.
- Карбоксипептидазы удаляют отдельные аминокислоты с С-конца
полипептида, катализируя гидролиз пептидной связи.
3. Кишечный эпителий:
- Эндопептидазы кишечного эпителия (например, дипептидазы,
аминопептидазы) завершают расщепление олигопептидов до аминокислот.
- Всасывание осуществляется с помощью специфических переносчиков для
аминокислот, ди- и трипептидов, включая натрий-зависимые системы
транспортировки.
Регуляция и контроль
процесса
Переваривание белков строго регулируется нейрогормональными и
химическими сигналами:
- Секреция пепсиногена стимулируется гастрином.
- Секреция поджелудочных протеаз контролируется
секретином и холецистокинином.
- Активность ферментов регулируется pH и присутствием ингибиторов
(например, ингибиторов трипсина), предотвращающих самопереваривание
тканей.
Биохимические особенности
- Пептидные связи белков обладают высокой стабильностью, требующей
специфических протеаз для гидролиза.
- Кислотная среда желудка не разрывает пептидные связи, но
способствует денатурации белка и раскрытию гидрофобных участков.
- Гидролиз пептидных связей сопровождается энергетически
благоприятными процессами, так как образование аминокислот и коротких
пептидов снижает свободную энергию системы.
Клиническое значение
Нарушения переваривания белков приводят к мальабсорбции, стеаторее,
дефициту аминокислот и нарушению синтеза белков организма. Причины могут
включать недостаток ферментов, нарушения кислотности желудочного сока
или повреждение слизистой кишечника. Понимание биохимии переваривания
белков позволяет разрабатывать ферментные препараты и диетические
стратегии для коррекции таких состояний.