Метаболизм гликогена

Общие принципы метаболизма гликогена Гликоген представляет собой разветвлённый полимер глюкозы, в котором остатки D-глюкопиранозы соединены α-1,4-гликозидными связями, а точки ветвления формируются через α-1,6-связи примерно каждые 8–12 остатков. Он является основной формой запасания углеводов у животных и человека. Основные депо гликогена — печень и скелетные мышцы. В печени концентрация гликогена может достигать 5–8% от массы органа, а в мышцах — до 1–2%, однако суммарное количество мышечного гликогена выше вследствие общей массы мышечной ткани.

Метаболизм гликогена включает два взаимосвязанных процесса — гликогенолиз (расщепление гликогена) и гликогеногенез (синтез гликогена). Регуляция этих процессов происходит на уровне ферментативных реакций и гормональных сигналов, обеспечивая поддержание концентрации глюкозы в крови и энергетический баланс клеток.


Строение и свойства гликогена Молекула гликогена имеет сферическую структуру с множеством ветвей, что обеспечивает высокую растворимость и быстрый доступ ферментов к концам цепей. Центральная часть молекулы образована белком гликогенином, который выполняет роль праймера для начала синтеза. Гликогенин ковалентно связан с первым остатком глюкозы, инициируя рост полисахаридной цепи.


Гликогеногенез — биосинтез гликогена Процесс синтеза гликогена осуществляется в цитоплазме и начинается с фосфорилирования глюкозы до глюкозо-6-фосфата под действием фермента гексокиназы (в мышцах) или глюкокиназы (в печени). Далее происходит изомеризация глюкозо-6-фосфата в глюкозо-1-фосфат с участием фосфоглюкомутазы.

Следующий этап — образование активного промежуточного соединения уридиндифосфат-глюкозы (УДФ-глюкозы), которое формируется при действии УДФ-глюкозо-пирофосфорилазы из глюкозо-1-фосфата и уридинтрифосфата (УТФ). Эта реакция является энергетически выгодной, так как сопровождается гидролизом пирофосфата до двух неорганических фосфатов.

Рост цепи гликогена катализируется ферментом гликогенсинтазой, который присоединяет остатки глюкозы из УДФ-глюкозы к незавершённым α-1,4-связям полимера. Однако гликогенсинтаза не способна начать синтез de novo; стартовая цепь создаётся ферментом гликогенином, способным автокаталитически присоединить несколько остатков глюкозы к своей тирозиновой группе.

Разветвлённая структура гликогена формируется под действием амила(1,4→1,6)-трангликозилазы, или фермента ветвления. Он переносит фрагмент олигосахарида длиной 6–8 остатков с конца цепи на внутренний участок, создавая α-1,6-связь. Это значительно повышает растворимость гликогена и скорость его мобилизации при расщеплении.


Гликогенолиз — расщепление гликогена Гликогенолиз обеспечивает поступление глюкозы при энергетических потребностях клетки. Главный фермент этого процесса — гликогенфосфорилаза, которая катализирует фосфоролиз α-1,4-гликозидных связей с образованием глюкозо-1-фосфата. Фосфорилирование, а не гидролиз, позволяет сохранить энергетический потенциал связи и избежать затраты АТФ в последующих реакциях гликолиза.

Когда фермент приближается к ветвлению, его активность прекращается примерно за четыре остатка до точки α-1,6-связи. Здесь вступает в действие дебранчинг-фермент, обладающий двумя активностями: трансферазной (перенос трёх остатков глюкозы с ветви на основную цепь) и α-1,6-глюкозидазной (гидролиз оставшегося остатка в точке ветвления с высвобождением свободной глюкозы).

Глюкозо-1-фосфат, образующийся при действии фосфорилазы, изомеризуется фосфоглюкомутазой в глюкозо-6-фосфат. В мышцах этот метаболит поступает в гликолиз, обеспечивая образование АТФ, а в печени он подвергается действию фермента глюкозо-6-фосфатазы, который гидролизует его до свободной глюкозы, поступающей в кровь для поддержания нормогликемии.


Регуляция метаболизма гликогена Регуляция синтеза и распада гликогена осуществляется на нескольких уровнях — аллостерическом, ковалентном и гормональном.

  1. Аллостерическая регуляция. В мышцах активность гликогенфосфорилазы усиливается при повышении концентрации АМФ, который свидетельствует о дефиците энергии. В то же время АТФ и глюкозо-6-фосфат ингибируют фермент. Гликогенсинтаза, напротив, активируется глюкозо-6-фосфатом, что стимулирует синтез запасов при избытке энергетических ресурсов.

  2. Ковалентная модификация. Основной механизм заключается в фосфорилировании и дефосфорилировании ключевых ферментов. Фосфорилирование под действием протеинкиназы активирует фосфорилазу и инактивирует синтазу; дефосфорилирование посредством фосфатазы-1 приводит к обратному эффекту.

  3. Гормональная регуляция. В печени метаболизм гликогена регулируется инсулином, глюкагоном и адреналином.

    • Инсулин активирует гликогенсинтазу и тормозит фосфорилазу через каскад дефосфорилирования, способствуя накоплению гликогена.
    • Глюкагон, действующий на печёночные клетки, активирует аденилатциклазу и повышает уровень цАМФ, что приводит к активации протеинкиназы и усилению гликогенолиза.
    • Адреналин оказывает сходное действие в мышцах, активируя фосфорилазу через β-адренорецепторы и цАМФ-зависимые пути.

Таким образом, гормоны координируют распределение энергетических ресурсов между органами в зависимости от физиологических потребностей организма.


Физиологическое значение и энергетические аспекты Гликоген служит основным источником быстро мобилизуемой глюкозы. В печени его распад обеспечивает поддержание глюкозного гомеостаза в крови, особенно в промежутках между приёмами пищи и во сне. В мышцах гликоген используется локально — для синтеза АТФ при сокращении, особенно при анаэробных условиях, когда окисление жирных кислот ограничено.

Энергетическая эффективность метаболизма гликогена высока: при фосфоролизе каждой связи α-1,4 освобождается глюкозо-1-фосфат, который сразу включается в гликолитический путь без затрат АТФ на фосфорилирование. Это делает гликоген оптимальным резервом для быстрого энергетического обеспечения.


Патологии метаболизма гликогена Нарушения ферментативных звеньев гликогенового обмена приводят к развитию гликогенозов — наследственных заболеваний, характеризующихся нарушением синтеза или распада гликогена. Среди них выделяют:

  • Болезнь фон Гирке (тип I) — дефицит глюкозо-6-фосфатазы, приводящий к гипогликемии и накоплению гликогена в печени.
  • Болезнь Помпе (тип II) — дефицит кислой α-глюкозидазы, вызывающий лизосомальное накопление гликогена в мышцах и миокарде.
  • Болезнь Кори (тип III) — недостаточность дебранчинг-фермента, приводящая к образованию аномально коротких цепей.
  • Болезнь Андерсена (тип IV) — дефицит фермента ветвления, при котором образуется плохо растворимый гликоген с линейной структурой.
  • Болезнь Мак-Ардла (тип V) — отсутствие мышечной фосфорилазы, сопровождающееся мышечной слабостью и судорогами при физической нагрузке.

Эти патологические состояния подтверждают ключевое значение ферментативного контроля в гликогеновом обмене и энергетической гомеостазе организма.


Взаимосвязь с другими метаболическими путями Метаболизм гликогена тесно связан с гликолизом, глюконеогенезом и пентозофосфатным путём. Глюкозо-6-фосфат является центральным метаболитом, связывающим эти пути. В условиях энергетического дефицита активируется распад гликогена и последующий гликолиз, а при избытке энергии — синтез гликогена из промежуточных продуктов гликолиза или глюконеогенеза. Такая интеграция обеспечивает динамическое равновесие между анаболическими и катаболическими процессами.