Первичная структура белка представляет собой линейную
последовательность аминокислот, соединённых пептидными связями. Каждая
аминокислота в цепи определяет последующие уровни организации белка, так
как химические свойства боковых радикалов (R-групп) влияют на
возможности образования водородных связей, ионных взаимодействий и
гидрофобных взаимодействий. Нарушение последовательности аминокислот
может приводить к утрате биологической функции белка.
Ключевые моменты:
- Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной
аминокислоты и α-аминогруппой другой.
- Последовательность аминокислот кодируется генетической информацией в
ДНК.
- Первичная структура является уникальной для каждого белка и
определяет его функциональные свойства.
Вторичная структура белка
Вторичная структура формируется за счёт регулярных водородных связей
между атомами пептидного скелета. Основными типами вторичной структуры
являются:
- α-спираль: правозакрученная спираль,
стабилизированная водородными связями между C=O и N-H группами через
каждые четыре аминокислоты.
- β-складчатый лист: образуется из параллельных или
антипараллельных β-цепей, соединённых водородными связями.
- Петли и витки: соединяют элементы спиралей и
листов, обеспечивая компактность молекулы.
Ключевые моменты:
- Вторичная структура создаёт каркас белка, на котором формируется
третичная структура.
- Некоторые аминокислоты, такие как пролин и глицин, оказывают особое
влияние на изгибы цепи.
Третичная структура белка
Третичная структура — трёхмерная конфигурация всей полипептидной
цепи, включая все элементы вторичной структуры. Формирование обусловлено
различными взаимодействиями:
- Гидрофобные взаимодействия между неполярными
боковыми цепями аминокислот.
- Водородные связи между полярными группами.
- Ионные связи (солевые мостики) между положительно и
отрицательно заряженными группами.
- Дисульфидные мостики между цистеиновыми
остатками.
Ключевые моменты:
- Третичная структура определяет биологическую активность белка.
- Белки с одинаковой первичной структурой могут иметь различную
третичную структуру под влиянием среды (pH, ионы, температура).
Четвертичная структура белка
Четвертичная структура характерна для белков, состоящих из нескольких
полипептидных цепей (субъединиц). Субъединицы могут быть одинаковыми или
различными, и их взаимодействие обеспечивается теми же силами, что и в
третичной структуре: гидрофобные взаимодействия, водородные связи,
ионные мостики.
Примеры:
- Гемоглобин: состоит из четырёх субъединиц (две α и
две β), каждая из которых связывает молекулу кислорода.
- Антитела: имеют две тяжёлые и две лёгкие цепи,
формирующие Y-образную структуру.
Ключевые моменты:
- Четвертичная структура обеспечивает кооперативность и регуляцию
функций белка.
- Диссоциация субъединиц приводит к потере биологической
активности.
Связь между уровнями
организации
Каждый уровень белковой организации взаимосвязан:
- Первичная структура определяет возможности формирования водородных и
ионных связей, гидрофобных взаимодействий.
- Вторичная структура создаёт устойчивый каркас, необходимый для
сворачивания в третичную структуру.
- Третичная структура обеспечивает уникальные активные центры и
функциональные поверхности.
- Четвертичная структура позволяет объединять несколько полипептидных
цепей для синергетической работы белка.
Факторы, влияющие на
структуру белка
- Температура: высокая температура разрушает
водородные связи, вызывая денатурацию.
- pH: изменение ионной среды влияет на заряд боковых
цепей и устойчивость ионных связей.
- Ионы металлов: могут стабилизировать структуру,
участвуя в координационных связях.
- Органические растворители и детергенты: нарушают
гидрофобные взаимодействия.
Динамика белковых структур
Белки не являются статичными объектами. Их структура может изменяться
при связывании с лигандами, под действием ферментативных реакций или в
ходе транспорта через мембраны. Такая пластичность обеспечивает:
- катализ химических реакций,
- специфичное связывание молекул,
- адаптацию к изменяющимся условиям среды.
Функциональная активность белка напрямую зависит от сохранения
правильной конформации на всех уровнях организации, а нарушения
свёртывания приводят к патологическим состояниям, таким как при
некоторых нейродегенеративных заболеваниях.