Переваривание белков

Химическая природа белков

Белки представляют собой полимеры аминокислот, соединённых пептидными связями. Каждая аминокислота содержит аминогруппу (-NH₂), карбоксильную группу (-COOH) и уникальный боковой радикал (R), определяющий химические и физические свойства молекулы. Белки выполняют структурные, каталитические и регуляторные функции, однако для усвоения организмом они должны быть расщеплены до аминокислот или коротких пептидов.

Механизм переваривания белков

Переваривание белков включает последовательное воздействие ферментов, кислотной среды и физиологических условий, приводящее к деградации макромолекул до всасываемых форм.

  1. Начальный этап — желудок

    • Кислотная гидролизация: в желудке белки подвергаются действию соляной кислоты (HCl), которая денатурирует белковые молекулы, разрушая третичную и четвертичную структуру, раскрывая полипептидные цепи и делая их доступными для ферментов.
    • Ферментативное расщепление: пепсиноген, секретируемый главными клетками слизистой оболочки желудка, активируется в пепсин под действием HCl. Пепсин катализирует гидролиз пептидных связей преимущественно у ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин, триптофан). В результате формируются олигопептиды различной длины (полипептиды и пептиды среднего размера).

  2. Тонкий кишечник — поджелудочный этап

    • Поджелудочный сок содержит трипсиноген, химотрипсиноген и карбоксипептидазы.
    • Трипсиноген → трипсин: активируется энтерокиназой слизистой двенадцатиперстной кишки. Трипсин расщепляет пептидные связи после положительно заряженных аминокислот (лизин и аргинин).
    • Химотрипсиноген → химотрипсин: активируется трипсином и действует на пептидные связи после ароматических аминокислот, дополняя функцию пепсина.
    • Карбоксипептидазы: отщепляют аминокислоты с карбоксильного конца пептида, обеспечивая образование свободных аминокислот.

  3. Энтероцитарный этап — всасывание и окончательный гидролиз

    • Мембранные пептидазы тонкой кишки (аминопептидазы, дипептидазы) разрушают олигопептиды до ди- и трипептидов, а затем до свободных аминокислот.
    • Механизмы транспортировки включают активный транспорт (Na⁺-зависимый перенос) и облегчённую диффузию через специфические переносчики. Аминокислоты поступают в кровь через ворсинки тонкой кишки.

Факторы, влияющие на переваривание белков

  • Кислотность желудочного сока: снижает активность пепсина при повышении pH выше 5–6.
  • Состав пищи: наличие жиров и углеводов замедляет опорожнение желудка и задерживает ферментативное действие.
  • Температурный и ферментный режим: оптимальная активность ферментов достигается при температуре около 37 °C; ферменты могут быть ингибированы специфическими веществами (например, ингибиторами трипсина).

Биологическая значимость переваривания

Переваривание белков обеспечивает организм аминокислотами для синтеза собственных белков, ферментов, гормонов и биологически активных молекул. Нарушения на любом этапе переваривания приводят к мальабсорбции, дефициту аминокислот и нарушению метаболизма.

Особенности переваривания отдельных типов белков

  • Коллаген: требует длительной кислотной и ферментативной обработки из-за высокой устойчивости тройной спирали.
  • Казеин молока: образует коагулят в желудке, что замедляет скорость переваривания, обеспечивая постепенное поступление аминокислот.
  • Белки растений (глютен, фазеин): иногда содержат ингибиторы протеаз, замедляющие гидролиз.

Итоговые продукты переваривания

Основными конечными продуктами переваривания являются:

  • Свободные аминокислоты — полностью всасываются через энтероциты.
  • Ди- и трипептиды — быстро гидролизуются на поверхности клеточной мембраны.
  • Остаточные полипептиды — обычно минимальны, могут участвовать в иммунных реакциях слизистой.

Эффективность переваривания белков зависит от скоординированной работы ферментных систем желудка и кишечника, а также от химических и физико-химических свойств белковых молекул.

Оглавление