Физико-химические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой органические соединения, содержащие как минимум одну аминогруппу (-NH₂) и одну карбоксильную группу (-COOH), присоединённые к одному и тому же углеродному атому α-углероду. Этот углерод также связан с боковой цепью (R-группой), определяющей химические и биологические свойства конкретной аминокислоты. Общее строение аминокислоты можно выразить формулой:

H₂N–CH(R)–COOH

α-углерод делает молекулу асимметричной (за исключением глицина, у которого R = H), что обеспечивает оптическую активность аминокислот. Большинство природных аминокислот в белках имеют L-конфигурацию.

Кислотно-основные свойства

Аминокислоты являются амфотерными соединениями: они способны действовать как кислоты и как основания.

• Карбоксильная группа (-COOH) может отдавать протон, проявляя кислотные свойства: [ ]
• Аминогруппа (-NH₂) может присоединять протон, проявляя основные свойства: [ ]

В водном растворе аминокислоты обычно существуют в виде зwitter-ионов (двойных ионов), где карбоксильная группа диссоциирована, а аминогруппа протонирована: [ ]

Изоэлектрическая точка

Изоэлектрическая точка (pI) — это значение pH, при котором аминокислота находится в виде нейтрального зwitter-иона и её суммарный заряд равен нулю.

• Для аминокислот с нейтральными R-группами: [ pI = ]
• Для аминокислот с кислотными или основными боковыми цепями учитываются соответствующие pKa этих групп.

Вблизи pI аминокислоты имеют минимальную растворимость в воде и не движутся в электрическом поле, что лежит в основе методов электрофореза.

Растворимость и полярность

Растворимость аминокислот в воде определяется наличием полярных групп и размером неполярной R-группы. Малые и полярные аминокислоты, такие как глицин или серин, легко растворимы в воде, тогда как крупные неполярные, например лейцин и изолейцин, менее растворимы.

• Полярные аминокислоты (серин, треонин, аспарагин, глутамин) способны образовывать водородные связи с водой.
• Неполярные аминокислоты (аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин) в основном гидрофобны и склонны к агрегации в водных средах.

Оптическая активность

Все аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный α-углерод и проявляют оптическую активность. В белках встречаются исключительно L-аминокислоты, что определяет специфическую трёхмерную структуру полипептидов и белков.

Тепловые и кристаллические свойства

Аминокислоты обычно образуют кристаллы с высокой температурой плавления (около 200–300 °C), что объясняется сильными ионными и водородными взаимодействиями между зwitter-ионами в кристаллической решётке. В твёрдом состоянии они не проявляют кислотно-основных свойств; диссоциация протекает только в растворе.

Реакции аминокислот

• Реакции карбоксильной группы: этерификация и образование амидов.
• Реакции аминогруппы: ацетилирование, алкилирование, образование иминов и шифовой базисной конденсации с альдегидами и кетонами.
• Декарбоксилирование: приводит к образованию биогенных аминов (например, гистамин из гистидина, дофамин из тирозина).
• Окислительное дезаминирование: удаление аминогруппы с образованием кетокислот, важное в метаболизме белков.

Влияние температуры, pH и солей

Физико-химические свойства аминокислот зависят от внешних условий:

• pH раствора изменяет заряд аминокислоты и её растворимость.
• Ионная сила и соли влияют на соль образования и электростатические взаимодействия.
• Температура повышает растворимость, но может приводить к разложению при высоких значениях.

Физико-химические свойства аминокислот определяют их роль в структуре белков, взаимодействиях с другими биомолекулами и участие в метаболических процессах, делая их фундаментальным элементом биохимии.